Experimente der Kategorie "Aminosäuren/ Proteine/ Enzyme"
| Name | Kurzbeschreibung | Beschreibung | Typ | Gefahrstoffe | |
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Leitfähigkeit der Aminosäuren | Titration von Glycin-Lösung mit Salzsäure und Natronlauge | Zu 50 ml einer Glycin-Lösung wird 0,1N Salzsäure unter Messung der Leitfähigkeit titriert (danach Kontrollversuch mit reinem Wasser anstelle der Glycin-Lösung). Zu einer zweiten 50 ml Portion Glycin-Lösung wird 0,1N Natronlauge titriert (erneuter Kontrollversuch mit reinem Wasser). | Lehrer-/ Schülerversuch | Salzsäure (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Natronlauge (Maßlösung c= 1 mol/L) |
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Chromatographie mit Aminosäuren | Trennung eines Gemisches von Aminosäuren | Auf Chromatographiepapier oder auf eine Dünnschichtplatte werden schwach salzsaure Lösungen von Aminosäuren (z.B. Glycin, Alanin, Valin, Leucin) aufgrtragen, ebenso ein Gemisch dieser Stoffe. Man stellt das getrocknete Papier in eine Glaswanne mit dem Fließmittel n-Butanol, Eisessig, Wasser (4:1:1) und wartet den Anstieg des Fließmittels bis zum oberen Rand ab. Dann trocknet man im Trockenschrank bei 80-100 °C. Das trockene Chromatogramm wird mit Ninhydrin-Lösung besprüht und im Trockenschrank erwärmt. Die einzelnen Aminosäuren werden durch Violettfärbung sichtbar. | Lehrer-/ Schülerversuch | 1-Butanol, Essigsäure (100 %ig, Eisessig), Ninhydrin-Sprühlösung ((w= unter 1%) Lsm.: Ethanol) |
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cis-trans-Spezifität der Fumarase | Überführung von Fumarsäure in Äpfelsäure | Vorbereitend wird gemäß Anleitung ein TRIS/HCl-Puffer pH7,5 bereitgestellt, außerdem die jeweiligen Lösungen in der benötigten Konzentration. Als Nachweis-Reagenz für Fumarsäure/ Fumarat wird eine Kupfersulfat-Lösung mit Pyrodin versetzt. Reagenzglasversuche: In vier Rggl. wird etwas Pufferlösung vorgelegt. Dem ersten und zweiten Ansatz fügt man wenig Fumarat-Lösung, dem dritten etwas Maleat-Lösung und dem vierten entsprechend Malat-Lösung zu. Dann starten man die Reaktion bei allen vier Proben durch zutropfen von etwas Fumarase-Lösung und schüttelt kräftig. Man beobachtet die unterschiedlichen Farbreaktionen. | Lehrer-/ Schülerversuch | Fumarsäure, Maleinsäure, DL-Äpfelsäure, Pyridin, Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat, Salzsäure (Maßlösung c= 0,1 mol/L) |
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Reaktionslenkung durch Enzyme | Umsetzung von Glucose mit Glucose-Oxisase und Glucose Isomerase | Vorbereitend werden gemäß Anleitung eine Glucose-Lösung, zusätzlich eine alkalische Glucose-Lösung, die Cofaktor-Lösung, die Nachweisreagenz-und die Enzym-Lösungen bereit gestellt. A) Zu drei Rggl. mit alkalischer Glucose- und Cofaktor-Lösung gibt man zum ersten Glucose-Isomerase-Lösung und zum zweiten Glucose-Oxidase-Lösung. Das Dritte bleibt als Blindprobe. Nach 5min gibt man Selendioxid zu allen drei Ansätzen und erwärmt für 10min im Wasserbad. B) Alkalische Glucose-Lösung wird nach Anleitung mit etwas Universalindikator und wenig Glucose-Oxidase-Lösung versetzt. Die Indikatorfärbung wird über 10min beobachtet. C) Glucose-Lösung wird mit wenig Glucose-Oxidase-Lösung versetzt. Nach 5min tropft man Schwefelsäure und Titanylsulfat-Lösung zu. | Lehrer-/ Schülerversuch | Natronlauge (verd. w: <2%), Salzsäure (verd. w=____% (<10%)), Schwefelsäure (konz. w: >15%), Universalindikator, flüssig (Skala pH 4-10; enth. Ethanol), Selendioxid, Titanylsulfat-Hydrat |
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Citrat-Synthese | Umsetzung von Oxalacetat mit Citrat-Synthase | Vorbreitend stellt man gemäß Anleitung eine TRIS-Pufferlösung pH7,5, eine Oxalacetat-Lösung, eine gepufferte Citrat-Synthase-Lösung, eine Citronensäure-Lösung und eine salzsaure Eisen(III)-chlorid-Lösung her. Vier Reagenzgläser werden gemäß Pipettierschema befüllt. Nach einer Reaktionszeit werden jeweils 0,2 ml Eisen(III)-chlorid-Lösung zugefügt. Die jeweiligen Farbausprägungen werden verglichen. | Lehrer-/ Schülerversuch | Eisen(III)-chlorid-Hexahydrat, Citronensäure-Monohydrat, Salzsäure (Maßlösung c= 0,1 mol/L) |
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Protein-Nachweis in Milch | Vereinfachte Variante der Biuret-Reaktion | A Reagenzglasversuch: Etwas Milch wird mit dem gleichen Volumen Natronlauge versetzt. Man tropft etwas Kupfer(II)-sulfat-Lösung hinzu. Die Violettfärbung tritt beim Schütteln und evtl. leichtem Erwärmen auf. B Man fügt zuerst die Kupfer(II)-sulfat-Lösung zur Milch hinzu und fällt damit Kupferalbuminat aus. Dieser Niederschlag wird durch Zugabe von Natronlauge wieder aufgelöst, wobei sich der Farbkomplex bildet. C Mit Eiklar-Lösung anstelle von Milch werden die Versuche wiederholt. | Lehrer-/ Schülerversuch | Natronlauge (verd. w= 10%), Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat |
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Der Isoelektrische Punkt bei Gelatine | Vergleich der Quellungsintensität bei verschiedenen pH-Werten | Vorbereitend stellt man sich aus Dinatriumhydrogenphosphat- und Citronensäure-Maßlösungen Citrat-Phosphat-Puffer-Lösungen pH3, pH4, pH5, pH6 und pH7 her. Alternativ kann man aus Essigsäure und Ammoniak-Lösung Acetat-Puffer-Lösungen entsprechender pH-Werte herstellen. Reihenuntersuchung: In Rggl. werden gleich Portionen von Gelatine-Pulver mit den vorbereiteten Puffer-Lösungen auf gleiche Füllhöhe aufgefüllt. Die Quellung verläuft über mehrere Stunden. | Lehrer-/ Schülerversuch | Citronensäure-Monohydrat, Ammoniak-Lösung (verd. w=____% (5-10%)) |
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pH-Abhängigkeit der Eiweißfällung | Vergleichende Eiweiß-Denaturierung bei pH 3, 5 und 7 | Vorbereitend stellt man nach Anleitung Maßlösungen von Dinatriumhydrogenphosphat und von Citronensäure her und kombiniert diese zu den drei verschiedenen Citrat-Phosphat-Puffer-Lösungen. Reagenzglasversuch: Eine Fleischsaft-Lösung wird in drei Ansätzen jeweils mit einer der drei Puffer-Lösungen versetzt. Man vergleicht die Ausprägung der Trübung. Der Versuch wird mit Eiklar-Lösung wiederholt. | Lehrer-/ Schülerversuch | Citronensäure-Monohydrat |
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Nachweis der Carboxylgruppe in Glycin | Wasserstoff-Freisetzung bei Reaktion mit Magnesium | Reagenzglasversuch: Etwas Glycin-Lösung wird mit einer Spsp. Magnesiumpulver versetzt. Mit dem entweichenden Gas macht man die Knallgas-Probe, indem man einen glimmenden Holzspan in die Reagenzglasöffnung hält. | Lehrer-/ Schülerversuch | Magnesium (Pulver, nicht stabilisiert), Wasserstoff (freies Gas) |
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Oxidation von Isocitrat zu alpha-Ketoglutarat | Wirkung von Isocitrat-Dehydrogenase und Mangan(II)-Ionen als Cofaktor | Vorbereitend werden nach Anleitung die Isocitrat-, die Puffer-, die NADP-, die Enzym- und die Cofaktor-Lösung in den notwendigen Konzentrationen angesetzt. Gemäß Pipettierschema werden die Reaktionsansätze zusammengestellt. Durch Zugabe der Enzymlösung wird die Reaktion gestartet. | Lehrerversuch / nicht für Lehrerinnen i.g.A. | Mangan(II)-chlorid-Tetrahydrat, Imidazol, Salzsäure (Maßlösung c= 0,1 mol/L) |
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Eisweiß in Wurst und Käse | Xanthoprotein-Reaktion | In eine Glasschale legt man kleine Stücke von heller Wurst, Käse, etwas Quark sowie eine Flocke Schafwolle. Mit der Pipette werden vorsichtig einige Tropfen konz. Salpetersäure auf die Proben gegeben. | Lehrer-/ Schülerversuch | Salpetersäure (konz. w=____% (20-70%)) |
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Proteolytischer Abbau eines Enzyms | Zerstörung von Urease durch Pepsin | Gemäß Anleitung werden eine Pepsin- und eine Harnstoff-Lösung zubereitet. In zwei Erlenmeyerkolben wird dieser Harnstoff-Lösung jeweils etwas Phenolphthalein-Lösung zugetropft. Proteolyse und Kontrollversuch: In zwei Rggl. gibt man je eine Spsp. Urease. Dem ersten Ansatz setzt man gemäß Anleitung demin. Wasser, verdünnte Salzsäure und Pepsin-Lösung zu, dem Kontrollansatz nur demin. Wasser. Nach einer Reaktionszeit von 30min im 37°C-Wasserbad bringt man den ersten Ansatz mit verd. Natronlauge unter Kontrolle mit pH-Indikator-Papier auf das pH-Niveau des Kontrollansatzes. Dann gießt man die beiden Ansätze jeweils in eine der Harnstoff-Lösungen und beobachtet die Farbreaktion. | Lehrer-/ Schülerversuch | Salzsäure (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Natronlauge (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Pepsin, Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig) |
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