Experimente der Kategorie "Aminosäuren/ Proteine/ Enzyme"

NameKurzbeschreibungBeschreibungTypGefahrstoffe
Pufferwirkung der Aminosäuren Amphoteres Verhalten bei Glycin Zu 100 ml Wasser gibt man Lackmus und 3 Tropfen verd. Essigsäure. Nach Zugabe von festem Glycin wird die Farbänderung konstatiert. In einem anderen Gefäß gibt man zu 100 ml Wasser Bromthymolblau-Lösung oder Phenolphthalein-Lösung und etwas Ammoniakwasser. Dann setzt man Glycin hinzu und beobachtet die Farbänderung. Lehrer-/ Schülerversuch Essigsäure (w=____% (10-25%)), Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig), Ammoniak-Lösung (verd. w=____% (5-10%))
Proteolytischer Abbau eines Enzyms Zerstörung von Urease durch Pepsin Gemäß Anleitung werden eine Pepsin- und eine Harnstoff-Lösung zubereitet. In zwei Erlenmeyerkolben wird dieser Harnstoff-Lösung jeweils etwas Phenolphthalein-Lösung zugetropft. Proteolyse und Kontrollversuch: In zwei Rggl. gibt man je eine Spsp. Urease. Dem ersten Ansatz setzt man gemäß Anleitung demin. Wasser, verdünnte Salzsäure und Pepsin-Lösung zu, dem Kontrollansatz nur demin. Wasser. Nach einer Reaktionszeit von 30min im 37°C-Wasserbad bringt man den ersten Ansatz mit verd. Natronlauge unter Kontrolle mit pH-Indikator-Papier auf das pH-Niveau des Kontrollansatzes. Dann gießt man die beiden Ansätze jeweils in eine der Harnstoff-Lösungen und beobachtet die Farbreaktion. Lehrer-/ Schülerversuch Salzsäure (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Natronlauge (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Pepsin, Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig)
Protein-Nachweis in Milch Vereinfachte Variante der Biuret-Reaktion A Reagenzglasversuch: Etwas Milch wird mit dem gleichen Volumen Natronlauge versetzt. Man tropft etwas Kupfer(II)-sulfat-Lösung hinzu. Die Violettfärbung tritt beim Schütteln und evtl. leichtem Erwärmen auf. B Man fügt zuerst die Kupfer(II)-sulfat-Lösung zur Milch hinzu und fällt damit Kupferalbuminat aus. Dieser Niederschlag wird durch Zugabe von Natronlauge wieder aufgelöst, wobei sich der Farbkomplex bildet. C Mit Eiklar-Lösung anstelle von Milch werden die Versuche wiederholt. Lehrer-/ Schülerversuch Natronlauge (verd. w= 10%), Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat
Protein-Denaturierung durch bestimmte Chemikalien Schwermetallsalze, organische Lösemittel und Detergentien greifen Eiweiß an. Gemäß Anleitung stellt man stark verdünnte Lösungen von Kupfer(II)-sulfat, von Eisen(III)-chlorid und von Natriumdodecylsulfat her sowie eine konz. Guanidin-Lösung. Reagenzglasversuch: Proben von Eiklar-Lösung bzw. Fleischsaft-Lösung werden jeweils mit den oben aufgeführten Lösungen sowie mit Ethanol versetzt. Lehrer-/ Schülerversuch Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat, Eisen(III)-chlorid-Hexahydrat, Ethanol (ca. 96 %ig), Natriumlaurylsulfat
Proteasewirkung von Pepsin Proteolyse bei eiweißhaltigen Nahrungsmitteln Vorbereitend wird mit demin. Wasser eine Pepsin-Lösung gemäß Anleitung zubereitet. Das Eiweiß eines gekochten Hühnereies wird fein püriert und mit demin. Wasser suspendiert. Reagenzglasversuche: In sechs Ansätzen werden jeweils Eiweiß-Suspensionen entsprechend der Varianten-Tabelle mit roher bzw. abgekochter Pepsin-Lösung, mit verdünnter Natronlauge bzw. verdünnter Salzsäure vermischt. Man untersucht, welcher Ansatz durch Eiweiß-Abbau nach einiger Zeit seine Trübung verliert. Lehrer-/ Schülerversuch Salzsäure (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Natronlauge (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Pepsin
Produkthemmung bei der Urease-Reaktion Reaktionskinetik der Harnstoff-Hydrolyse Eine 10%ige und eine 1%ige Harnstoff-Lösung werden gemäß Anleitung mit Urease-Suspension zur Reaktion gebracht. 5min lang misst man in Zeitabständen von 20sec die elektrische Leitfähigkeit. Lehrer-/ Schülerversuch SII
Probe nach Pauly Nachweis von Tyrosin bzw. Histidin durch Diazotierung Man stellt die Probenlösung her, indem man jeweils eine Spsp. Tyrosin bzw. Histidin in Wasser. Dann setzt man gemäß Anleitung Diazo-Lösung zu, die aus 10 ml Diazo I und 6 Tropfen Diazo II frisch angemischt wurde. Am Ende gibt man Ammoniaklösung hinzu. Lehrerversuch Ammoniak-Lösung (konz. w=_____ % (10-25%)), Sulfanilsäure, Salzsäure (rauchend (w= 37%)), Natriumnitrit
Präparative Darstellung von Glycin Reaktion von Monochloressigsäure mit Ammoniak Vorbereitend löst man gemäß Anleitung Monochloressigsäure in wenig Wasser und tropft unter Schütteln konz. Ammoniak-Lösung hinzu. Das Gemisch lässt man 1-2 Tage stehen und dampft es dann vorsichtig ein. Die Reinigung des Glycin-Kristallisats erfolgt nach Anleitung durch mehrfaches Lösen in Wasser und Ausfällen in Methanol. Nach der letzten Filtration sollte im Filtrat kein Chlorid mehr mit Silbernitrat-Lösung nachweisbar sein. Lehrer-/ Schülerversuch SII Chloressigsäure, Ammoniak-Lösung (konz. w=_____ % (10-25%)), Methanol
pH-Abhängigkeit der Eiweißfällung Vergleichende Eiweiß-Denaturierung bei pH 3, 5 und 7 Vorbereitend stellt man nach Anleitung Maßlösungen von Dinatriumhydrogenphosphat und von Citronensäure her und kombiniert diese zu den drei verschiedenen Citrat-Phosphat-Puffer-Lösungen. Reagenzglasversuch: Eine Fleischsaft-Lösung wird in drei Ansätzen jeweils mit einer der drei Puffer-Lösungen versetzt. Man vergleicht die Ausprägung der Trübung. Der Versuch wird mit Eiklar-Lösung wiederholt. Lehrer-/ Schülerversuch Citronensäure-Monohydrat
Pepsin: Wirkung Abbau von Milcheiweiß Gemäß Anleitung bereitet man eine dünne Aufschlämmung von Magerquark, verteilt diese auf drei Rggl. Die drei Ansätze werden gemäß angegebenem Schema mit Salzsäure, Wasser und/ oder mit Pepsin-Lösung versetzt. Man schüttelt und lässt im temperierten Wasserbad mindestens 5 min lang einwirken. Lehrer-/ Schülerversuch Pepsin, Salzsäure (Maßlösung c= 1 mol/L)
Oxidation von Isocitrat zu alpha-Ketoglutarat Wirkung von Isocitrat-Dehydrogenase und Mangan(II)-Ionen als Cofaktor Vorbereitend werden nach Anleitung die Isocitrat-, die Puffer-, die NADP-, die Enzym- und die Cofaktor-Lösung in den notwendigen Konzentrationen angesetzt. Gemäß Pipettierschema werden die Reaktionsansätze zusammengestellt. Durch Zugabe der Enzymlösung wird die Reaktion gestartet. Lehrerversuch / nicht für Lehrerinnen i.g.A. Mangan(II)-chlorid-Tetrahydrat, Imidazol, Salzsäure (Maßlösung c= 0,1 mol/L)
Oxidation von Isocitrat Katalyse mit Isocitrat-Dehydrogenase und Mangan(II)-Ionen Vorbereitend werden eine 0,1%ige Isocitrat-Lösung, eine NADP-Lösung, eine Mangan(II)-chlorid-Lösung, eine ICDH-Lösung sowie eine Imidazol-Pufferlösung pH 7,1 gemäß Anleitung hergestellt. Reagenzgläser werden mit den Lösungen wie im Pipettierschema angegeben befüllt. Man startet die Reaktion durch Zugabe der ICDH-Lösung. Lehrerversuch / nicht für Lehrerinnen i.g.A. Salzsäure (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Mangan(II)-chlorid-Tetrahydrat, Imidazol
Ölgewinnung Extraktion von Erdnussöl mittels Petroleumbenzin Ergmüsse werden von Fruchtwänden und Samenschalen befreit und mit dem Pistill in der Reibeschale zu Brei zerstoßen. Einen Teil des Breies drückt man für die Fettfleckprobe auf Filterpapier. Den anderen Teil bedeckt man in der Reibeschlale mit Petroleumbenzin, rührt um, lässt absetzen und dekantiert vorsichtig die flüssige Phase in eine Porzellanschale. Diese lässt man im Abzug längere Zeit stehen. Lehrer-/ Schülerversuch FAM-Normalbenzin (Sdb: 65-95 °C, Benzolgehalt <0,1Vol% )
Nachweis von Tyrosin und Histidin mit Sulfanilsäure Herstellung einer farbigen Diazo-Verbindung Gemäß Anleitung werden A eine salzsaure Sulfanilsäure-Lösung, B eine wässrige Natriumnitrit-Lösung und C eine wässrige Natriumcarbonat-Lösung angesetzt. Reagenzglasversuch: Eine Spsp. Tyrosin wird in einigen ml dest. Wasser gelöst. Man setzt einige ml einer 1:1-Mischung aus frisch bereiteten Lösungen A und B zu und tropft dann bis zur schwach alkalischen Reaktion Lösung C hinzu. Die Probe wird mit Histidin und auch mit einer Eiklar-Lösung wiederholt. Lehrer-/ Schülerversuch Sulfanilsäure, Salzsäure (konz. (w: >25%)), Natriumnitrit, Natriumcarbonat-Decahydrat
Nachweis von Tryptophan nach EHRLICH Farbreaktion mit p-Dimethylamino-benzaldehyd Vorbereitend wird eine reichliche Spsp. p-Dimethylamino-benzaldehyd in wenig konz. Salzsäure gelöst. Reagenzglasversuch: Eine Spatelspitz Tryptpphan wird in etwas konz. Salzsäure gelöst und mit der vorbereiteten Lösung versetzt. Man lässt die violette Lösung zum Oxidieren an der Luft längere Zeit stehen. Einer Eiklar-Lösung wird so viel konz. Salzsäure zugesetzt, dass sich der weiße Niederschlag wieder auflöst. Man setzt auch hier die Reagenz-Lösung zu. Lehrer-/ Schülerversuch Salzsäure (konz. (w: >25%))
Nachweis von Tryptophan nach COLE und HOPKINS Farbreaktion mit Glyoxylsäure Man löst gemäß Anleitung Tryptophan in 1-molarer Schwefelsäure. Man fügt zunächst die 1%ige Glyoxylsäure-Lösung und danach vorsichtig die konz. Schwefelsäure hinzu. Nach dem Umschütteln bildet sich die braun-violette Färbung aus. Die Probe wird auch mit Eiklar-Lösung wiederholt. Anstelle von Glyoxyl-Lösung kann man eine Reagenz-Lösung aus je 1 ml Eisessig und Essigsäureanhydrid sowie 3 Tropfen 1-molare Kupfer(II)-sulfat-Lösung ansetzen. Lehrer-/ Schülerversuch Schwefelsäure (konz. w: ca. 96%), Schwefelsäure (verd. w=____% (5-15%)), Essigsäure (100 %ig, Eisessig), Essigsäureanhydrid, Kupfer(II)-sulfat-Lösung (verd., (w: <25%)), Glyoxylsäure-Monohydrat
Nachweis von Arginin nach SAKAGUCHI Reaktion mit 1-Naphthol und Hypobromid Vorbereitend wird nach Anleitung A eine ethanolische 1-Naphthol-Lösung und B eine Lösung von 1 Tropfen Brom in Natronlauge hergestellt. Reagenzglasversuch: Einige Kristalle Arginin werden in Wasser gelöst. Man setzt gemäß Anleitung zunächst Lösung A und danach Lösung B hinzu, bis die orangerote bis purpurrote Färbung auftritt. Die Probe wird mit Eiklar-Lösung wiederholt. Lehrerversuch 1-Naphthol, 2-Naphthol, Brom, Ethanol (ca. 96 %ig), Natronlauge (w=____% (>5%))
Nachweis von Aminogruppen Freisetzung von Ammoniak mittels Natronlauge Reagenzglasversuch: Einer Spsp. Glycin wird 4-molare Natronlauge zugesetzt. Das Gemisch wird erhitzt. Man prüft das entweichende Gas vorsichtig auf Geruch und testet mit angefeuchtetem Indikatorpapier. Zusätzlich erzeugt man mit einem Tropfen konz. Salzsäure an der Reagenzglas-Öffnung einen Ammoniumchlorid-Rauch. Lehrer-/ Schülerversuch Natronlauge (w=____% (>5%)), Ammoniak (freies Gas), Salzsäure (konz. (w: >25%))
Nachweis der Proteaseaktivität von Papain Enzymatischer Hydrolysierung von Gelatine zu kürzeren Proteinketten Vier Rggl. werden a) mit klein geschnittener Papayaschale, b) mit klein geschnittetem Papaya-Fruchtfleisch, c) mit Papain-Lösung und d) als Blindprobe nur mit demin. Wasser angesetzt. Mit einer vorbereiteten Gelatine-Lösung werden die vier Ansätze zur 2/3-Füllhöhe aufgefüllt. Nach kurzem kräftigen Schütteln stell man die Rggl. 5min lang in ein 35°C-Wasserbad. Nach nochmaligem kräftigen Schütteln stellt man die Rggl. für 1 Stunde in den Kühlschrank. Lehrer-/ Schülerversuch Papain
Nachweis der Carboxylgruppe in Glycin II Decarboxylierung durch Erhitzen Variante A: In einem schwer schmelzbaren Rggl. erhitzt man Spatelportionen von Glycin und Kaliumhydrogensulfat. Mit einem Tropfen Barytwasser am Glasstab prüft man das entweichende Gas. Variante B: In einem schwer schmelzbaren Rggl. erhitzt man Spatelportionen von Glycin und Calciumoxid. Nach dem Erkalten setzt man verd. Salzsäure zu. Das entweichende Gas wird mit einem Tropfen Barytwasser am Glasstab geprüft. Lehrer-/ Schülerversuch Kaliumhydrogensulfat, Salzsäure (verd. w=____% (<10%)), Bariumhydroxid-Lösung (wässrig, gesättigt (w: ca. 7%)), Calciumoxid

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