Experimente der Kategorie "Aminosäuren/ Proteine/ Enzyme"

NameKurzbeschreibungBeschreibungTypGefahrstoffe
Zersetzung von Harnstoff Ammoniak-Freisetzung durch enzymatische Spaltung In einer 50-ml-Portion Wasser löst man eine Spsp. Harnstoff auf. Man prüft den pH-Wert, setzt eine Spsp. Urease hinzu und wartet einige Minuten. Dann prüft man den Geruch der Probe und misst erneut den pH-Wert. Lehrer-/ Schülerversuch Ammoniak (freies Gas)
Xanthoproteinreaktion Eiweiß-Nachweis mittels Salpetersäure Reagenzglasversuch: Zu Eiweiß-Lösung, zu weißer Schafwolle, weißen Vogelfedern o.ä. gibt man etwas konz. Salpetersäure und erhitzt mit dem Gasbrenner. Die starke Gelbfärbung entsteht duch Nitrierung des Tyroxin. Lehrer-/ Schülerversuch SII Salpetersäure (konz. w=____% (20-70%))
Xanthoprotein-Reaktion mit Tyrosin und Tryptophan Farbreaktion mit konz. Salpetersäure Reagenzglasversuch: Man schwemmt eine Spsp. Tyrosin in etwas Wasser auf und versetzt vorsichtig mit wenig konz. Salpetersäure. Die intensive Gelbfärbung verändert sich unter schonender Zugabe von konz. Ammoniak-Lösung ins dunkle Rotbraun. Man wiederholt den Versuch mit Tryptophan und vergleicht die Farbreaktionen. Auch mit festem Proteinmaterial oder Eiklar-Lösung wird die Probe wiederholt. Lehrer-/ Schülerversuch Salpetersäure (konz. w=____% (20-70%)), Ammoniak-Lösung (konz. w=_____ % (10-25%))
Womit man Geldscheine präpariert Ninhydrin färbt die Haut. Vorbereitend stellt man eine 1%ige Ninhydrin-Lösung in Isopropanol her. Diese Lösung gibt man zu einer Aminosäure-Lösung, z.B. Glycin. Man beobachtet die Farbveränderung. Man lässt etwas Ninhydrin-Lösung auf die Haut (Arm oder Hand) längere Zeit lang einwirken. Lehrer-/ Schülerversuch SII Ninhydrin, 2-Propanol
Wellflüssigkeit zum Ondulieren von Haaren Gezielte Veränderung der Tertiärstruktur von Proteinen A Wasserwelle: Man wickelt gut durchfeuchtete menschliche Haare um einen Stab, fixiert sie mit Gummiband und fönt sie trocken. B Kaltwelle: Man wickelt gut durchfeuchtete menschliche Haare um einen Stab, trägt die Wellflüssigkeit auf und lässt 10-15min einwirken. Dann spült man mit Wasser, trocknet etwas durch Abtupfen und trägt das Fixiermittel auf. Nach 5min werden die Haare gefönt. C Untersuchung der Wellflüssigkeit: Man untersucht die Wellflüssigkeit mit pH-Indikator-Papier und in einem Rggl. mit Iod-Kaliumiodid-Lösung. D Untersuchung des Fixiermittels: Nach Abgaben versetzt man eine Kaliumdichromat-Lösung mit verd. Schwefelsäure und fügt einige Tropfen Fixiermittel hinzu. Nach erfolgter Blaufärbung entsteht später eine Grünfärbung, die durch Zugabe weiteren Fixiernittels rückgängig gemacht werden kann. Lehrerversuch / nicht für Lehrerinnen i.g.A. Kaliumdichromat, Schwefelsäure (verd. w=____% (5-15%))
Verfahren zur Quarkherstellung Eiweißfällung aus Vollmilch Gemäß Beschreibung verdünnt man in einem Becherglas Vollmilch mit Wasser (1:1) und tropft unter Rühren konz. Essigsäure hinzu. Wenn sich der flockige Niederschlag gebildet hat, prüft man das Gemisch mit pH-Indikatorpapier. Danach filtriert man den Niederschlag ab, stellt das Filtrat für weitere Untersuchungen zurück und wäscht die weiße Masse im Filterpapier zweimal mit Wasser. Lehrer-/ Schülerversuch Essigsäure (w=____% (>90%))
Urease aus Sojabohnenmehl - mit Aktivitätsnachweis Bereitstellung des Enzyms zur Hydrilyse von Harnstoff A) Sojamehl wird gemäß Anleitung unter Rühren eine zeitlang mit Wasser extrahiert. Nach dem intensiven zentrifugieren wird der Überstand abpipettiert und zur Fällung der Urease mit Aceton versetzt. Der Niederschlag wird mit Aceton gewaschen. B) Reagenzglasversuch: In wenig Wasser gibt man je eine Spsp. Urease und Harnstoff sowie einige Tropfen Phenolphthalein-Lösung. Nach 15min wird die Farbreaktion beobachtet. Lehrer-/ Schülerversuch Aceton, Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig)
Urease - Vergiftung durch Schwermetall-Ionen Blockierung von Urease durch Kupfer(II)-Ionen / Komplexbildner als Antidot Reagenzglasversuche: Drei Rggl. werden gemäß Anleitung mit etwas Harnstoff-Lösung und jeweils 10 Tropfen Phenolphthalein-Lösung befüllt. Dem zweiten und dritten Ansatz setzt man wenige Tropfen Kupfer(II)-sulfat-Lösung zu, dem dritten zusätzlich wenig D-Penicillamin-Lösung. Die Reaktion wird jeweils durch Zugabe von etwas Urease-Suspension ausgelöst. In einem vierten Rggl. gibt man zu etwas Kupfer(II)-sulfat-Lösung das doppelte Volumen der gepufferten D-Penicillamin-Lösung. Lehrer-/ Schülerversuch SII Kupfer(II)-sulfat-Lösung (verd., (w: <25%)), Kupfer(II)-chlorid-Lösung (verdünnt, w=_____ % (<25%)), Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig), D-Penicillamin
Urease - ein Protein Biuret-Probe bei einem Enzym Reagenzglasversuch: Eine Spsp. Urease wird mit Wasser befeuchtet. Nach 1-2min setzt man etwas Natronlauge zu. Man schüttelt und versetzt die Probe mit einigen Tropfen Kupfer(II)-sulfat-Lösung (w=3%). Man vergleicht die Farbe der Probe mit der Ursprungsfarbe der Kupfersalz-Lösung. Lehrer-/ Schülerversuch Natronlauge (verd. w= 10%), Kupfer(II)-sulfat-Lösung (verd., (w: <25%))
Urease - Aktivität, Spezifität und Hemmung Reaktion von Urease mit Harnstoff bzw. Thioharnstoff Reagenzglasversuche: Nach Anleitung stellt man A) und B) jeweils eine Harnstoff-Lösung, C) eine Thioharnstoff-Lösung und D) eine Lösung aus Harnstoff und Thioharnstoff bereit. Den Ansätzen A), C) und D) wird etwas Phenolphthalein zugetropft. Alle vier Ansätze werden danach mit einer Spsp. Urease oder wenig Urease Aufschlämmung versetzt und geschüttelt. Man beobachtet die Farbentwicklung bei A), C) und D). Ansatz B) wird nach 1min abfiltriert, das Filtrat auf zwei Rggl. verteilt. Das erste prüft man mit Barytwasser auf Carbonat, das andere mit NESSLERs Reagenz auf Ammoniak. Lehrer-/ Schülerversuch Thioharnstoff, Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig), Bariumhydroxid-Lösung (wässrig, gesättigt (w: ca. 7%)), Salzsäure (verd. w=____% (<10%)), NESSLERs Reagenz (enth. Kaliumtetraiodomercurat(II)), Natronlauge (verd. w=____% (2-5%))
Tyrosinase in Kartoffeln Nachweis des Enzyms und Denaturierung durch Erhitzen Eine Kartoffel wird in sehr stark gekühltes Wasser hinein gerieben. Man filtriert durch ein Tuch und befüllt mit dem Filtrat zwei Rggl. ca. zur Hälfte. Einen Ansatz erhitzt man über der Brennerflamme kurz zum Sieden. Nach dem Abkühlen verschließt man die Rggl. mit Stopfen, schüttelt durch und beobachtet die Veränderungen. Nach 5min setzt man dem unbehandelten Filtrat eine kleine Spsp. Natriumdithionit zu. Lehrer-/ Schülerversuch Natriumdithionit
Trennung von Proteinen durch Aussalzen Salz-Ionen als Konkurrenten zu den polaren Seitenketten der Proteine Reagenzglasversuch: Man versetzt etwas Eiklar-Lösung mit demselben Volumen einer gesättigten Ammoniumsulfat-Lösung. Der Niederschlag von Globulinen wird durch Filtration abgetrennt. Man versetzt das Filtrat mit etwas festem Ammoniumsulfat und fällt die Albumin-Fraktion aus. Der Versuch wird mit Fleischsaft-Lösung wiederholt, man setzt jedoch im ersten Schritt etwas mehr gesättigte Ammoniumsulfat-Lösung zu. Lehrer-/ Schülerversuch
Titrationskurven von Aminosäuren Deprotonierungsstufen bei Glycin, Glutaminsäure und Histidin Entsprechend der Anleitung stellt man die salzsauren Lösungen der Aminosäuren zur Titration bereit. Die Bürette wird mit der Natronlauge befüllt. Man Titriert jeweils 50 ml der Aminosäure-Lösungen und erfasst dabei den pH-Wert mit der Einstabmesskette. Lehrer-/ Schülerversuch Salzsäure (Maßlösung c= 1 mol/L), Natronlauge (Maßlösung c= 0,1 mol/L)
Stickstoffnachweiß im Eiweiß Ammoniak-Freisetzung aus Eiweiß Reagenzglasversuch: Wenig Eiweißlösung wird mit 2 Plätzchen Ätznatron über schwacher Brennerflamme erhitzt. Rotes Lackmus-Papier weist Ammoniak in den entweichenden Dämpfen nach. Lehrerversuch mit Schülerbeteiligung Natriumhydroxid (Plätzchen), Ammoniak (freies Gas)
Stereospezifität der Glucose-Oxidase Katalysierte Oxidation (nur) von D-Glucose Vorbereitend werden gemäß Anleitung die Lösungen in den benötigten Konzentrationen bereit gestellt. Reagenzglasversuch: D-Glucose-Lösung wird mit etwas Gucose-Oxidase-Lösung versetzt. Nach 5min Reaktionszeit tropft man zum Nachweis des entstandenen Wasserstoffperoxids Schwefelsäure und Titanylsulfat-Lösung zu. Der Versuchsansatz wird mit L-Glucose wiederholt. Zum Nachweis der im Zwischenschritt entstehenden Gluconsäure gibt man zu einer alkalischen D-Glucose-Lösung etwas Universalindikator und tropft dann Glucose-Oxidase-Lösung zu. Lehrer-/ Schülerversuch SII Natronlauge (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Universalindikator, flüssig (Skala pH 4-10; enth. Ethanol), Schwefelsäure (verd. w=____% (5-15%)), Titanylsulfat-Hydrat, Salzsäure (verd. w=____% (<10%))
Schwefelnachweis im Eiweiß Bleisulfidbildung als Nachweis Reagenzglasversuch: Zu einer Bleiacetat-Lösung tropft man verdünnte Natronlauge, bis sie klar bleibt. Dann setzt man Eiweißlösung, Haare oder Federn hinzu: Schwarzfärbung durch Entstehung von Bleisulfid bei Anwesenheit von Schwefel. Lehrer-/ Schülerversuch Natronlauge (verd. w= 10%), Blei(II)-sulfid, Blei(II)-acetat-Trihydrat
Schaumstoff STÄRKOPOR aus Stärke Intra- und intermolekulare Wasserstoffbrücken im Kohlehydrat-Protein-Gemisch Vorbereitend wird der trockenschrank oder Backofen auf ca. 180 vorgeheizt. Gemäß Angaben werden die Kartoffel- oder Maisstärke mit Backpulver und Gelatinepulver giut vermischt. Durch Einrühren von Wasser erzeugt man eine gießfähige Konsistenz. Auf einen geölten Teller gegossen bringt man die Masse in den vorgeheizten Wärmeschrank/ Backofen, schaltet die Beheizung aus und lässt die Masse 10min lang reagieren. Lehrer-/ Schülerversuch
Reaktionslenkung durch Enzyme Umsetzung von Glucose mit Glucose-Oxisase und Glucose Isomerase Vorbereitend werden gemäß Anleitung eine Glucose-Lösung, zusätzlich eine alkalische Glucose-Lösung, die Cofaktor-Lösung, die Nachweisreagenz-und die Enzym-Lösungen bereit gestellt. A) Zu drei Rggl. mit alkalischer Glucose- und Cofaktor-Lösung gibt man zum ersten Glucose-Isomerase-Lösung und zum zweiten Glucose-Oxidase-Lösung. Das Dritte bleibt als Blindprobe. Nach 5min gibt man Selendioxid zu allen drei Ansätzen und erwärmt für 10min im Wasserbad. B) Alkalische Glucose-Lösung wird nach Anleitung mit etwas Universalindikator und wenig Glucose-Oxidase-Lösung versetzt. Die Indikatorfärbung wird über 10min beobachtet. C) Glucose-Lösung wird mit wenig Glucose-Oxidase-Lösung versetzt. Nach 5min tropft man Schwefelsäure und Titanylsulfat-Lösung zu. Lehrer-/ Schülerversuch Natronlauge (verd. w: <2%), Salzsäure (verd. w=____% (<10%)), Schwefelsäure (konz. w: >15%), Universalindikator, flüssig (Skala pH 4-10; enth. Ethanol), Selendioxid, Titanylsulfat-Hydrat
Reaktion von Aminogruppen mit salpetriger Säure Primäre Amine und alpha-Aminosäuren reagieren unter Stickstoff-Freisetzung. Vorbereitend stellt man jeweils eine 1-molare Glycin- bzw. Alanin-Lösung sowie eine 10%ige Natriumnitrit-Lösung her. Reagenzglasversuch: Die Glycin-Lösung wird mit gleichem Volumen Natriumnitrit-Lösung vermischt. Man setzt einige Topfen Eisessig oder verd. Salzsäure zu und schüttelt. Lehrer-/ Schülerversuch Natriumnitrit, Essigsäure (100 %ig, Eisessig), Salzsäure (verd. w=____% (<10%))
Quantitative Effekte bei pH-Änderung von Eiweiß-Lösungen Eiweißfällung in Abhängigkeit vom pH-Wert Vorbereitend werden gemäß Anleitung durch unterschiedliche Mischungen von Dinatriumhydrogenphosphat- und Citronensäure-Maßlösungen Citrat-Phosphat-Pufferlösungen mit pH=3, pH=5 und pH=7 bereitgestellt. In drei Rggl. werden zu 2ml Fleischsaft 5ml der jeweiligen Puffer gegeben. Man tropft der pH5-Lösung Ethanol bis zum Entstehen einer leichten Trübung zu und zählt die Tropfen. Die gleiche Tropfenzahl wird dann den beiden anderen Ansätzen zugesetzt. Man vergleicht die Proben nach einigen Minuten. Mit einer Eiklar-Lösung wird der Versuch wiederholt. Lehrer-/ Schülerversuch Citronensäure-Monohydrat, Ethanol (ca. 96 %ig)

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