Experimente der Kategorie "Aminosäuren/ Proteine/ Enzyme"
| Name | Kurzbeschreibung | Beschreibung | Typ | Gefahrstoffe | |
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Oxidation von Isocitrat | Katalyse mit Isocitrat-Dehydrogenase und Mangan(II)-Ionen | Vorbereitend werden eine 0,1%ige Isocitrat-Lösung, eine NADP-Lösung, eine Mangan(II)-chlorid-Lösung, eine ICDH-Lösung sowie eine Imidazol-Pufferlösung pH 7,1 gemäß Anleitung hergestellt. Reagenzgläser werden mit den Lösungen wie im Pipettierschema angegeben befüllt. Man startet die Reaktion durch Zugabe der ICDH-Lösung. | Lehrerversuch / nicht für Lehrerinnen i.g.A. | Salzsäure (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Mangan(II)-chlorid-Tetrahydrat, Imidazol |
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Oxidation von Isocitrat zu alpha-Ketoglutarat | Wirkung von Isocitrat-Dehydrogenase und Mangan(II)-Ionen als Cofaktor | Vorbereitend werden nach Anleitung die Isocitrat-, die Puffer-, die NADP-, die Enzym- und die Cofaktor-Lösung in den notwendigen Konzentrationen angesetzt. Gemäß Pipettierschema werden die Reaktionsansätze zusammengestellt. Durch Zugabe der Enzymlösung wird die Reaktion gestartet. | Lehrerversuch / nicht für Lehrerinnen i.g.A. | Mangan(II)-chlorid-Tetrahydrat, Imidazol, Salzsäure (Maßlösung c= 0,1 mol/L) |
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Pepsin: Wirkung | Abbau von Milcheiweiß | Gemäß Anleitung bereitet man eine dünne Aufschlämmung von Magerquark, verteilt diese auf drei Rggl. Die drei Ansätze werden gemäß angegebenem Schema mit Salzsäure, Wasser und/ oder mit Pepsin-Lösung versetzt. Man schüttelt und lässt im temperierten Wasserbad mindestens 5 min lang einwirken. | Lehrer-/ Schülerversuch | Pepsin, Salzsäure (Maßlösung c= 1 mol/L) |
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pH-Abhängigkeit der Eiweißfällung | Vergleichende Eiweiß-Denaturierung bei pH 3, 5 und 7 | Vorbereitend stellt man nach Anleitung Maßlösungen von Dinatriumhydrogenphosphat und von Citronensäure her und kombiniert diese zu den drei verschiedenen Citrat-Phosphat-Puffer-Lösungen. Reagenzglasversuch: Eine Fleischsaft-Lösung wird in drei Ansätzen jeweils mit einer der drei Puffer-Lösungen versetzt. Man vergleicht die Ausprägung der Trübung. Der Versuch wird mit Eiklar-Lösung wiederholt. | Lehrer-/ Schülerversuch | Citronensäure-Monohydrat |
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Präparative Darstellung von Glycin | Reaktion von Monochloressigsäure mit Ammoniak | Vorbereitend löst man gemäß Anleitung Monochloressigsäure in wenig Wasser und tropft unter Schütteln konz. Ammoniak-Lösung hinzu. Das Gemisch lässt man 1-2 Tage stehen und dampft es dann vorsichtig ein. Die Reinigung des Glycin-Kristallisats erfolgt nach Anleitung durch mehrfaches Lösen in Wasser und Ausfällen in Methanol. Nach der letzten Filtration sollte im Filtrat kein Chlorid mehr mit Silbernitrat-Lösung nachweisbar sein. | Lehrer-/ Schülerversuch SII | Chloressigsäure, Ammoniak-Lösung (konz. w=_____ % (10-25%)), Methanol |
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Probe nach Pauly | Nachweis von Tyrosin bzw. Histidin durch Diazotierung | Man stellt die Probenlösung her, indem man jeweils eine Spsp. Tyrosin bzw. Histidin in Wasser. Dann setzt man gemäß Anleitung Diazo-Lösung zu, die aus 10 ml Diazo I und 6 Tropfen Diazo II frisch angemischt wurde. Am Ende gibt man Ammoniaklösung hinzu. | Lehrerversuch | Ammoniak-Lösung (konz. w=_____ % (10-25%)), Sulfanilsäure, Salzsäure (rauchend (w= 37%)), Natriumnitrit |
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Produkthemmung bei der Urease-Reaktion | Reaktionskinetik der Harnstoff-Hydrolyse | Eine 10%ige und eine 1%ige Harnstoff-Lösung werden gemäß Anleitung mit Urease-Suspension zur Reaktion gebracht. 5min lang misst man in Zeitabständen von 20sec die elektrische Leitfähigkeit. | Lehrer-/ Schülerversuch SII | |
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Proteasewirkung von Pepsin | Proteolyse bei eiweißhaltigen Nahrungsmitteln | Vorbereitend wird mit demin. Wasser eine Pepsin-Lösung gemäß Anleitung zubereitet. Das Eiweiß eines gekochten Hühnereies wird fein püriert und mit demin. Wasser suspendiert. Reagenzglasversuche: In sechs Ansätzen werden jeweils Eiweiß-Suspensionen entsprechend der Varianten-Tabelle mit roher bzw. abgekochter Pepsin-Lösung, mit verdünnter Natronlauge bzw. verdünnter Salzsäure vermischt. Man untersucht, welcher Ansatz durch Eiweiß-Abbau nach einiger Zeit seine Trübung verliert. | Lehrer-/ Schülerversuch | Salzsäure (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Natronlauge (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Pepsin |
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Protein-Denaturierung durch bestimmte Chemikalien | Schwermetallsalze, organische Lösemittel und Detergentien greifen Eiweiß an. | Gemäß Anleitung stellt man stark verdünnte Lösungen von Kupfer(II)-sulfat, von Eisen(III)-chlorid und von Natriumdodecylsulfat her sowie eine konz. Guanidin-Lösung. Reagenzglasversuch: Proben von Eiklar-Lösung bzw. Fleischsaft-Lösung werden jeweils mit den oben aufgeführten Lösungen sowie mit Ethanol versetzt. | Lehrer-/ Schülerversuch | Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat, Eisen(III)-chlorid-Hexahydrat, Ethanol (ca. 96 %ig), Natriumlaurylsulfat |
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Protein-Nachweis in Milch | Vereinfachte Variante der Biuret-Reaktion | A Reagenzglasversuch: Etwas Milch wird mit dem gleichen Volumen Natronlauge versetzt. Man tropft etwas Kupfer(II)-sulfat-Lösung hinzu. Die Violettfärbung tritt beim Schütteln und evtl. leichtem Erwärmen auf. B Man fügt zuerst die Kupfer(II)-sulfat-Lösung zur Milch hinzu und fällt damit Kupferalbuminat aus. Dieser Niederschlag wird durch Zugabe von Natronlauge wieder aufgelöst, wobei sich der Farbkomplex bildet. C Mit Eiklar-Lösung anstelle von Milch werden die Versuche wiederholt. | Lehrer-/ Schülerversuch | Natronlauge (verd. w= 10%), Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat |
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Proteolytischer Abbau eines Enzyms | Zerstörung von Urease durch Pepsin | Gemäß Anleitung werden eine Pepsin- und eine Harnstoff-Lösung zubereitet. In zwei Erlenmeyerkolben wird dieser Harnstoff-Lösung jeweils etwas Phenolphthalein-Lösung zugetropft. Proteolyse und Kontrollversuch: In zwei Rggl. gibt man je eine Spsp. Urease. Dem ersten Ansatz setzt man gemäß Anleitung demin. Wasser, verdünnte Salzsäure und Pepsin-Lösung zu, dem Kontrollansatz nur demin. Wasser. Nach einer Reaktionszeit von 30min im 37°C-Wasserbad bringt man den ersten Ansatz mit verd. Natronlauge unter Kontrolle mit pH-Indikator-Papier auf das pH-Niveau des Kontrollansatzes. Dann gießt man die beiden Ansätze jeweils in eine der Harnstoff-Lösungen und beobachtet die Farbreaktion. | Lehrer-/ Schülerversuch | Salzsäure (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Natronlauge (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Pepsin, Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig) |
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Pufferwirkung der Aminosäuren | Amphoteres Verhalten bei Glycin | Zu 100 ml Wasser gibt man Lackmus und 3 Tropfen verd. Essigsäure. Nach Zugabe von festem Glycin wird die Farbänderung konstatiert. In einem anderen Gefäß gibt man zu 100 ml Wasser Bromthymolblau-Lösung oder Phenolphthalein-Lösung und etwas Ammoniakwasser. Dann setzt man Glycin hinzu und beobachtet die Farbänderung. | Lehrer-/ Schülerversuch | Essigsäure (w=____% (10-25%)), Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig), Ammoniak-Lösung (verd. w=____% (5-10%)) |
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Quantitative Effekte bei pH-Änderung von Eiweiß-Lösungen | Eiweißfällung in Abhängigkeit vom pH-Wert | Vorbereitend werden gemäß Anleitung durch unterschiedliche Mischungen von Dinatriumhydrogenphosphat- und Citronensäure-Maßlösungen Citrat-Phosphat-Pufferlösungen mit pH=3, pH=5 und pH=7 bereitgestellt. In drei Rggl. werden zu 2ml Fleischsaft 5ml der jeweiligen Puffer gegeben. Man tropft der pH5-Lösung Ethanol bis zum Entstehen einer leichten Trübung zu und zählt die Tropfen. Die gleiche Tropfenzahl wird dann den beiden anderen Ansätzen zugesetzt. Man vergleicht die Proben nach einigen Minuten. Mit einer Eiklar-Lösung wird der Versuch wiederholt. | Lehrer-/ Schülerversuch | Citronensäure-Monohydrat, Ethanol (ca. 96 %ig) |
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Reaktion von Aminogruppen mit salpetriger Säure | Primäre Amine und alpha-Aminosäuren reagieren unter Stickstoff-Freisetzung. | Vorbereitend stellt man jeweils eine 1-molare Glycin- bzw. Alanin-Lösung sowie eine 10%ige Natriumnitrit-Lösung her. Reagenzglasversuch: Die Glycin-Lösung wird mit gleichem Volumen Natriumnitrit-Lösung vermischt. Man setzt einige Topfen Eisessig oder verd. Salzsäure zu und schüttelt. | Lehrer-/ Schülerversuch | Natriumnitrit, Essigsäure (100 %ig, Eisessig), Salzsäure (verd. w=____% (<10%)) |
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Reaktionslenkung durch Enzyme | Umsetzung von Glucose mit Glucose-Oxisase und Glucose Isomerase | Vorbereitend werden gemäß Anleitung eine Glucose-Lösung, zusätzlich eine alkalische Glucose-Lösung, die Cofaktor-Lösung, die Nachweisreagenz-und die Enzym-Lösungen bereit gestellt. A) Zu drei Rggl. mit alkalischer Glucose- und Cofaktor-Lösung gibt man zum ersten Glucose-Isomerase-Lösung und zum zweiten Glucose-Oxidase-Lösung. Das Dritte bleibt als Blindprobe. Nach 5min gibt man Selendioxid zu allen drei Ansätzen und erwärmt für 10min im Wasserbad. B) Alkalische Glucose-Lösung wird nach Anleitung mit etwas Universalindikator und wenig Glucose-Oxidase-Lösung versetzt. Die Indikatorfärbung wird über 10min beobachtet. C) Glucose-Lösung wird mit wenig Glucose-Oxidase-Lösung versetzt. Nach 5min tropft man Schwefelsäure und Titanylsulfat-Lösung zu. | Lehrer-/ Schülerversuch | Natronlauge (verd. w: <2%), Salzsäure (verd. w=____% (<10%)), Schwefelsäure (konz. w: >15%), Universalindikator, flüssig (Skala pH 4-10; enth. Ethanol), Selendioxid, Titanylsulfat-Hydrat |
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Schaumstoff STÄRKOPOR aus Stärke | Intra- und intermolekulare Wasserstoffbrücken im Kohlehydrat-Protein-Gemisch | Vorbereitend wird der trockenschrank oder Backofen auf ca. 180 vorgeheizt. Gemäß Angaben werden die Kartoffel- oder Maisstärke mit Backpulver und Gelatinepulver giut vermischt. Durch Einrühren von Wasser erzeugt man eine gießfähige Konsistenz. Auf einen geölten Teller gegossen bringt man die Masse in den vorgeheizten Wärmeschrank/ Backofen, schaltet die Beheizung aus und lässt die Masse 10min lang reagieren. | Lehrer-/ Schülerversuch | |
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Schwefelnachweis im Eiweiß | Bleisulfidbildung als Nachweis | Reagenzglasversuch: Zu einer Bleiacetat-Lösung tropft man verdünnte Natronlauge, bis sie klar bleibt. Dann setzt man Eiweißlösung, Haare oder Federn hinzu: Schwarzfärbung durch Entstehung von Bleisulfid bei Anwesenheit von Schwefel. | Lehrer-/ Schülerversuch | Natronlauge (verd. w= 10%), Blei(II)-sulfid, Blei(II)-acetat-Trihydrat |
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Stereospezifität der Glucose-Oxidase | Katalysierte Oxidation (nur) von D-Glucose | Vorbereitend werden gemäß Anleitung die Lösungen in den benötigten Konzentrationen bereit gestellt. Reagenzglasversuch: D-Glucose-Lösung wird mit etwas Gucose-Oxidase-Lösung versetzt. Nach 5min Reaktionszeit tropft man zum Nachweis des entstandenen Wasserstoffperoxids Schwefelsäure und Titanylsulfat-Lösung zu. Der Versuchsansatz wird mit L-Glucose wiederholt. Zum Nachweis der im Zwischenschritt entstehenden Gluconsäure gibt man zu einer alkalischen D-Glucose-Lösung etwas Universalindikator und tropft dann Glucose-Oxidase-Lösung zu. | Lehrer-/ Schülerversuch SII | Natronlauge (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Universalindikator, flüssig (Skala pH 4-10; enth. Ethanol), Schwefelsäure (verd. w=____% (5-15%)), Titanylsulfat-Hydrat, Salzsäure (verd. w=____% (<10%)) |
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Stickstoffnachweiß im Eiweiß | Ammoniak-Freisetzung aus Eiweiß | Reagenzglasversuch: Wenig Eiweißlösung wird mit 2 Plätzchen Ätznatron über schwacher Brennerflamme erhitzt. Rotes Lackmus-Papier weist Ammoniak in den entweichenden Dämpfen nach. | Lehrerversuch mit Schülerbeteiligung | Natriumhydroxid (Plätzchen), Ammoniak (freies Gas) |
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Titrationskurven von Aminosäuren | Deprotonierungsstufen bei Glycin, Glutaminsäure und Histidin | Entsprechend der Anleitung stellt man die salzsauren Lösungen der Aminosäuren zur Titration bereit. Die Bürette wird mit der Natronlauge befüllt. Man Titriert jeweils 50 ml der Aminosäure-Lösungen und erfasst dabei den pH-Wert mit der Einstabmesskette. | Lehrer-/ Schülerversuch | Salzsäure (Maßlösung c= 1 mol/L), Natronlauge (Maßlösung c= 0,1 mol/L) |
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