Experimente der Kategorie "Aminosäuren/ Proteine/ Enzyme"

NameKurzbeschreibungBeschreibungTypGefahrstoffe
Titrationskurven von Aminosäuren Deprotonierungsstufen bei Glycin, Glutaminsäure und Histidin Entsprechend der Anleitung stellt man die salzsauren Lösungen der Aminosäuren zur Titration bereit. Die Bürette wird mit der Natronlauge befüllt. Man Titriert jeweils 50 ml der Aminosäure-Lösungen und erfasst dabei den pH-Wert mit der Einstabmesskette. Lehrer-/ Schülerversuch Salzsäure (Maßlösung c= 1 mol/L), Natronlauge (Maßlösung c= 0,1 mol/L)
Ermittlung von pK-Werten bei Aminosäuren Halbneutralisation mit Glycin, Alanin, Trimethylgycin und Glycinethylester Die Aminosäure-Lösungen werden gemäß Vorschrift mit dest. Wasser angesetzt. Zu jeweils 50ml pipettiert man unter Rühren 25ml 0,1-molare Salzsäure. Dann misst man den pH-Wert. Jeweils 50ml der Aminosäure-Lösungen werden in einer zweiten Versuchsreihe mit 0,1-molarer Natronlauge unter Rühren versetzt. Man misst erneut den jeweiligen pH-Wert. Lehrer-/ Schülerversuch Salzsäure (Maßlösung c= 1 mol/L), Natronlauge (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Glycinethylester-Hydrochlorid
Ermittlung des isoelektrischen Punkts bei Tyrosin und Cystein Löslichkeitsverhalten bei Laugen- und bei Säurezugabe Man stellt gemäß Vorschrift eine Suspension von Tyrosin (bzw. Cystein) in Wasser her. Unter Schütteln setzt man 1-molare Natronlauge hinzu, bis die Lösung klar wird. Dann fügt man unter pH-Wert-Kontrolle tropfenweise 1-molare Salzsäure hinzu, wobei ein Niederschlag entsteht, der sich bei weiterer Säurezugabe wieder auflöst. Lehrer-/ Schülerversuch Salzsäure (Maßlösung c= 1 mol/L), Natronlauge (Maßlösung c= 1 mol/L), L-Cystein
Bildung von Glycinkupfer Komplexbildung mit Farbvertiefungs-Effekt Vorbereitend wird eine verdünnte blassblaue Kupfer(II)-sulfat-Lösung hergestellt. Man versetzt im Rggl. diese Lösung mit Glycin. Anschließend prüft man ob beim tropfenweise Zusetzen von Natronlauge ein Niederschlag entsteht. Lehrer-/ Schülerversuch Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat, Natronlauge (w=____% (>5%))
Biuret-Probe Farbiger Kupfer(II)-Komplex mit Peptiden und Proteinen Lehrer-/ Schülerversuch Natronlauge (verd. w: <2%), Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat
Protein-Nachweis in Milch Vereinfachte Variante der Biuret-Reaktion A Reagenzglasversuch: Etwas Milch wird mit dem gleichen Volumen Natronlauge versetzt. Man tropft etwas Kupfer(II)-sulfat-Lösung hinzu. Die Violettfärbung tritt beim Schütteln und evtl. leichtem Erwärmen auf. B Man fügt zuerst die Kupfer(II)-sulfat-Lösung zur Milch hinzu und fällt damit Kupferalbuminat aus. Dieser Niederschlag wird durch Zugabe von Natronlauge wieder aufgelöst, wobei sich der Farbkomplex bildet. C Mit Eiklar-Lösung anstelle von Milch werden die Versuche wiederholt. Lehrer-/ Schülerversuch Natronlauge (verd. w= 10%), Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat
DNA-Isolierung aus Zwiebeln oder Tomaten Polynucleotid als Träger der genetischen Informationen Vorbereitend wird etwas Ethanol stark gekühlt. Gemäß Anleitung löst man in einem Becherglas mit Wasser zunächst etwas Spülmittel und Kochsalz. Dann gibt man die fein geschnittene bzw. gehackte Zwiebel oder Tomate hinein und erwärmt das Glas 15 min lang auf 60 °C. Anschließend wird im Eiswasser gekühlt. Mit dem Mörser oder Pürierstab wird die Masse zu einem körnigen Mus gemacht. Man filtriert. Eine Portion des Filtrats wird im Rggl. mit einigen Körnchen Feinwaschmittel gut gemischt. Dann überschichtet man vorsichtig im Becherglas mit dem eiskalten Ethanol und entnimmt die DNA aus der oberen Schicht. Lehrer-/ Schülerversuch Ethanol (ca. 96 %ig)
Ein tiefblauer Komplex mit Cystein Oxidationsreaktion von Cystein mit Eisen(III)-salz-Lösung Vorbereitend wird eine 0,3%ige Cystein-Lösung und eine 0,1-molare Eisen(III)-chlorid-Lösung bereit gestellt. (Bei Cystein-Hydrochlorid neutralisiert man vorsichtig mit verd. Ammoniak-Lösung.) Zur Ausbildung des Farbkomplexes gibt man zur Cystein-Lösung zunächst wenig Eisen(III)-chlorid-Lösung. Lufteintrag beim Schütteln lässt den Farbkomplex wieder verschwinden, erneute Zugabe von Eisen(III)-chlorid-Lösung lässt ihn wieder neu entstehen. Lehrer-/ Schülerversuch Eisen(III)-chlorid-Hexahydrat, L-Cystein
Xanthoprotein-Reaktion mit Tyrosin und Tryptophan Farbreaktion mit konz. Salpetersäure Reagenzglasversuch: Man schwemmt eine Spsp. Tyrosin in etwas Wasser auf und versetzt vorsichtig mit wenig konz. Salpetersäure. Die intensive Gelbfärbung verändert sich unter schonender Zugabe von konz. Ammoniak-Lösung ins dunkle Rotbraun. Man wiederholt den Versuch mit Tryptophan und vergleicht die Farbreaktionen. Auch mit festem Proteinmaterial oder Eiklar-Lösung wird die Probe wiederholt. Lehrer-/ Schülerversuch Salpetersäure (konz. w=____% (20-70%)), Ammoniak-Lösung (konz. w=_____ % (10-25%))
HELLER-Ring-Probe Einfacher Nachweis von Protein in Flüssigkeiten Reagenzglasversuch: Etwas Eiklar-Lösung wird mittels Pipette mit 25%iger Salpetersäure unterschichtet. Es bildet sich ein gelblich-weißer Ring aus. Lehrer-/ Schülerversuch Salpetersäure (konz. w=____% (20-70%))
Eiweiß in Erbsen Materialaufbereitung für die HELLER-Ring-Probe Man zerkleinert Erbsen im Mörser und verrührt mit Wasser zu einem Brei. Diesen neutralisiert man mit Magnesiumcarbonat gegen Lackmus. Man setzt dem Brei das gleiche Volumen 10%ige Natriumchlorid-Lösung zu und filtriert nach ca. 30min. Mit dem Filtrat führt man die HELLER-Ring-Probe durch. Durch Kochen kann man im Filtrat das Eisweiß ausflocken und anschließend die Xanthoprotein-Reaktion durchführen. Lehrer-/ Schülerversuch Salpetersäure (konz. w=____% (20-70%)), Ammoniak-Lösung (konz. w=_____ % (10-25%))
Nachweis von Tyrosin und Histidin mit Sulfanilsäure Herstellung einer farbigen Diazo-Verbindung Gemäß Anleitung werden A eine salzsaure Sulfanilsäure-Lösung, B eine wässrige Natriumnitrit-Lösung und C eine wässrige Natriumcarbonat-Lösung angesetzt. Reagenzglasversuch: Eine Spsp. Tyrosin wird in einigen ml dest. Wasser gelöst. Man setzt einige ml einer 1:1-Mischung aus frisch bereiteten Lösungen A und B zu und tropft dann bis zur schwach alkalischen Reaktion Lösung C hinzu. Die Probe wird mit Histidin und auch mit einer Eiklar-Lösung wiederholt. Lehrer-/ Schülerversuch Sulfanilsäure, Salzsäure (konz. (w: >25%)), Natriumnitrit, Natriumcarbonat-Decahydrat
Nachweis von Tryptophan nach EHRLICH Farbreaktion mit p-Dimethylamino-benzaldehyd Vorbereitend wird eine reichliche Spsp. p-Dimethylamino-benzaldehyd in wenig konz. Salzsäure gelöst. Reagenzglasversuch: Eine Spatelspitz Tryptpphan wird in etwas konz. Salzsäure gelöst und mit der vorbereiteten Lösung versetzt. Man lässt die violette Lösung zum Oxidieren an der Luft längere Zeit stehen. Einer Eiklar-Lösung wird so viel konz. Salzsäure zugesetzt, dass sich der weiße Niederschlag wieder auflöst. Man setzt auch hier die Reagenz-Lösung zu. Lehrer-/ Schülerversuch Salzsäure (konz. (w: >25%))
Nachweis von Tryptophan nach COLE und HOPKINS Farbreaktion mit Glyoxylsäure Man löst gemäß Anleitung Tryptophan in 1-molarer Schwefelsäure. Man fügt zunächst die 1%ige Glyoxylsäure-Lösung und danach vorsichtig die konz. Schwefelsäure hinzu. Nach dem Umschütteln bildet sich die braun-violette Färbung aus. Die Probe wird auch mit Eiklar-Lösung wiederholt. Anstelle von Glyoxyl-Lösung kann man eine Reagenz-Lösung aus je 1 ml Eisessig und Essigsäureanhydrid sowie 3 Tropfen 1-molare Kupfer(II)-sulfat-Lösung ansetzen. Lehrer-/ Schülerversuch Schwefelsäure (konz. w: ca. 96%), Schwefelsäure (verd. w=____% (5-15%)), Essigsäure (100 %ig, Eisessig), Essigsäureanhydrid, Kupfer(II)-sulfat-Lösung (verd., (w: <25%)), Glyoxylsäure-Monohydrat
Denaturierung von Protein durch pH-Wert-Änderung Störung der Sekundär- und Tertiärstruktur durch Säuren und Alkalien Vorbereitend stellt man eine 20%ige Trichloressigsäure-, eine 20%ige Sulfosalicylsäure- und eine 5%ige Gerbsäure-Lösung bereit. Reihenversuche: In Reagenzgläsern versetzt man Eiklar-Lösung bzw. Fleischsaft-Lösung jeweils mit Salzsäure, Schwefelsäure, Salpetersäure, Natronlauge, Trichloressigsäure, Sulfosalicylsäure und Gerbsäure. Lehrer-/ Schülerversuch Salzsäure (verd. w=____% (<10%)), Schwefelsäure (verd. w=____% (5-15%)), Salpetersäure (verd. w=____% (5-20%)), Natronlauge (verd. w= 10%), Trichloressigsäure, 5-Sulfosalicylsäure-Dihydrat
pH-Abhängigkeit der Eiweißfällung Vergleichende Eiweiß-Denaturierung bei pH 3, 5 und 7 Vorbereitend stellt man nach Anleitung Maßlösungen von Dinatriumhydrogenphosphat und von Citronensäure her und kombiniert diese zu den drei verschiedenen Citrat-Phosphat-Puffer-Lösungen. Reagenzglasversuch: Eine Fleischsaft-Lösung wird in drei Ansätzen jeweils mit einer der drei Puffer-Lösungen versetzt. Man vergleicht die Ausprägung der Trübung. Der Versuch wird mit Eiklar-Lösung wiederholt. Lehrer-/ Schülerversuch Citronensäure-Monohydrat
Protein-Denaturierung durch bestimmte Chemikalien Schwermetallsalze, organische Lösemittel und Detergentien greifen Eiweiß an. Gemäß Anleitung stellt man stark verdünnte Lösungen von Kupfer(II)-sulfat, von Eisen(III)-chlorid und von Natriumdodecylsulfat her sowie eine konz. Guanidin-Lösung. Reagenzglasversuch: Proben von Eiklar-Lösung bzw. Fleischsaft-Lösung werden jeweils mit den oben aufgeführten Lösungen sowie mit Ethanol versetzt. Lehrer-/ Schülerversuch Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat, Eisen(III)-chlorid-Hexahydrat, Ethanol (ca. 96 %ig), Natriumlaurylsulfat
Denaturierung von Eiweiß durch Temperatur-Änderung Casein- und Molke-Gewinnung aus Milch; Calciumnachweis in Milchhaut A Durch Erhitzen auf 40°C und Zutropfen von Haushaltsessig wird Magermilch in Casein und Molke zerlegt. Man filtriert und erhitzt die Molke bis zur Bildung eines Niederschlags. Dann trennt man den Niederschlag ab, verascht ihn im Porzellantiegel und betrachtet das Produkt mit dem Handspektroskop. B Die Haut, die sich beim Kochen von Milch bildet, wird mittels Tiegelzange in die Flamme gebracht. Man betrachtet mit dem Handspektroskop. Lehrer-/ Schülerversuch
Der Isoelektrische Punkt bei Gelatine Vergleich der Quellungsintensität bei verschiedenen pH-Werten Vorbereitend stellt man sich aus Dinatriumhydrogenphosphat- und Citronensäure-Maßlösungen Citrat-Phosphat-Puffer-Lösungen pH3, pH4, pH5, pH6 und pH7 her. Alternativ kann man aus Essigsäure und Ammoniak-Lösung Acetat-Puffer-Lösungen entsprechender pH-Werte herstellen. Reihenuntersuchung: In Rggl. werden gleich Portionen von Gelatine-Pulver mit den vorbereiteten Puffer-Lösungen auf gleiche Füllhöhe aufgefüllt. Die Quellung verläuft über mehrere Stunden. Lehrer-/ Schülerversuch Citronensäure-Monohydrat, Ammoniak-Lösung (verd. w=____% (5-10%))
Trennung von Proteinen durch Aussalzen Salz-Ionen als Konkurrenten zu den polaren Seitenketten der Proteine Reagenzglasversuch: Man versetzt etwas Eiklar-Lösung mit demselben Volumen einer gesättigten Ammoniumsulfat-Lösung. Der Niederschlag von Globulinen wird durch Filtration abgetrennt. Man versetzt das Filtrat mit etwas festem Ammoniumsulfat und fällt die Albumin-Fraktion aus. Der Versuch wird mit Fleischsaft-Lösung wiederholt, man setzt jedoch im ersten Schritt etwas mehr gesättigte Ammoniumsulfat-Lösung zu. Lehrer-/ Schülerversuch

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