Experimente der Kategorie "Aminosäuren/ Proteine/ Enzyme"
| Name | Kurzbeschreibung | Beschreibung | Typ | Gefahrstoffe | |
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Der Sojadrink | Eiweißfällung mittels Säure | Reagenzglasversuch: Man verdünnt etwas Sojadrink mit dest. Wasser auf etwa das Dreifache. Dann tropft man verd. Essigsäure hinzu, bis die Lösung trüb wird und ein Niederschlag entsteht. | Lehrer-/ Schülerversuch | Essigsäure (w=____% (10-25%)) |
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Quantitative Effekte bei pH-Änderung von Eiweiß-Lösungen | Eiweißfällung in Abhängigkeit vom pH-Wert | Vorbereitend werden gemäß Anleitung durch unterschiedliche Mischungen von Dinatriumhydrogenphosphat- und Citronensäure-Maßlösungen Citrat-Phosphat-Pufferlösungen mit pH=3, pH=5 und pH=7 bereitgestellt. In drei Rggl. werden zu 2ml Fleischsaft 5ml der jeweiligen Puffer gegeben. Man tropft der pH5-Lösung Ethanol bis zum Entstehen einer leichten Trübung zu und zählt die Tropfen. Die gleiche Tropfenzahl wird dann den beiden anderen Ansätzen zugesetzt. Man vergleicht die Proben nach einigen Minuten. Mit einer Eiklar-Lösung wird der Versuch wiederholt. | Lehrer-/ Schülerversuch | Citronensäure-Monohydrat, Ethanol (ca. 96 %ig) |
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Verfahren zur Quarkherstellung | Eiweißfällung aus Vollmilch | Gemäß Beschreibung verdünnt man in einem Becherglas Vollmilch mit Wasser (1:1) und tropft unter Rühren konz. Essigsäure hinzu. Wenn sich der flockige Niederschlag gebildet hat, prüft man das Gemisch mit pH-Indikatorpapier. Danach filtriert man den Niederschlag ab, stellt das Filtrat für weitere Untersuchungen zurück und wäscht die weiße Masse im Filterpapier zweimal mit Wasser. | Lehrer-/ Schülerversuch | Essigsäure (w=____% (>90%)) |
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Xanthoproteinreaktion | Eiweiß-Nachweis mittels Salpetersäure | Reagenzglasversuch: Zu Eiweiß-Lösung, zu weißer Schafwolle, weißen Vogelfedern o.ä. gibt man etwas konz. Salpetersäure und erhitzt mit dem Gasbrenner. Die starke Gelbfärbung entsteht duch Nitrierung des Tyroxin. | Lehrer-/ Schülerversuch SII | Salpetersäure (konz. w=____% (20-70%)) |
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 Eiweißabbau durch Protease in Farbe |
Einfärbung von Hühnereiweiß mit Kongorot | Keine Anleitung | tabu | |
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HELLER-Ring-Probe | Einfacher Nachweis von Protein in Flüssigkeiten | Reagenzglasversuch: Etwas Eiklar-Lösung wird mittels Pipette mit 25%iger Salpetersäure unterschichtet. Es bildet sich ein gelblich-weißer Ring aus. | Lehrer-/ Schülerversuch | Salpetersäure (konz. w=____% (20-70%)) |
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Immobilisierung von Malat-Dehydrogenase | Ein schwach basischer Ionenaustauscher als Trägermaterial | Vorbereitend wäscht man das Ionenaustauscherharz (Lewatit MP62) mit demin. Wasser und danach mit TRIS-Pufferlösung pH 7,5. Durch Mischen des Ionenaustauschers mit Pufferlösung und Malat-Dehydrogenase bzw. mit Trockenhefesuspension wird das Harz beladen. Nach nochmaligem Waschen mit Pufferlösung ist das Präparat fertig. Es hält im Kühlschrank mehrere Monate lang. Vergleichend prüft man die Reaktionszeit bzw. -intensität beim NADH-Abbau in gepufferter Oxalacetat-Lösung, zum einen mit der Malat-Dehydrogenase Stammlösung und zum anderen mit den beladenen Lewatit-Perlen. NADH-Nachweis-Reagenz dient zur Kontrolle des Prozesses. | Lehrer-/ Schülerversuch SII | Oxalessigsäure, Phenazin-methosulfat |
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Isolierung von Papain aus Papaya | Ein proteolytisches Enzym aus einer Obstfrucht | Vorbereitend wird gemäß Anleitung aus di-Natriumhydrogenphosphat und wenigen tropfen verd. Salzsäure eine Pufferlösung pH9 angesetzt. Die Schale einer Papayafrucht wird mit geeigneten geräten fein zerkleinert und zusammen mit Seesand und Pufferlösung im Mörser zu Brei zerrieben. Den Brei gibt man mit weiterer Pufferlösung in ein großes Glas, pürriert noch einmal durch und filtriert über Nacht in einen Erlenmeyerkolben. Das enzymhaltige gelb-grüne Filtrat wird im Kühlschrank aufbewahrt. | Lehrer-/ Schülerversuch | Salzsäure (verd. w=____% (<10%)) |
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Leim aus Casein | Die starke Klebkraft der intermolekularen Wasserstoffbrücken | Ein Portion Magerquark wird in einer Schale gemäß Anleitung mit einem Plätzchen Ätznatron und etwas Natriumhydrogencarbonat glatt verrührt. Nach mehrminütiger Wartezeit entsteht ein klebefähiger Leim. | Lehrer-/ Schülerversuch | Natriumhydroxid (Plätzchen) |
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Titrationskurven von Aminosäuren | Deprotonierungsstufen bei Glycin, Glutaminsäure und Histidin | Entsprechend der Anleitung stellt man die salzsauren Lösungen der Aminosäuren zur Titration bereit. Die Bürette wird mit der Natronlauge befüllt. Man Titriert jeweils 50 ml der Aminosäure-Lösungen und erfasst dabei den pH-Wert mit der Einstabmesskette. | Lehrer-/ Schülerversuch | Salzsäure (Maßlösung c= 1 mol/L), Natronlauge (Maßlösung c= 0,1 mol/L) |
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Harnstoff oder nicht? | Demonstration der Substratspezifität von Urease | Zwei Rggl. werden mit etwas Harnstoff- bzw. mit N,N-Dimethylharnstoff-Lösung gefüllt und mit wenigen Tropfen Phenophthalein-Lösung versetzt. In zwei weitere Rggl. legt man eine Aufschlämmung von Urease vor. Dann gießt man zum einen die Harnstoff- und zum anderen die N,N-Dimethylharnstoff-Lösung und wartet die Reaktion ab. Alternativ: Die Substratspezifität der Urease wird auf gleiche Weise im Vergleich mit N-Methylharnstoff-Lösung getestet. | Lehrer-/ Schülerversuch | Thioharnstoff |
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Nachweis der Carboxylgruppe in Glycin II | Decarboxylierung durch Erhitzen | Variante A: In einem schwer schmelzbaren Rggl. erhitzt man Spatelportionen von Glycin und Kaliumhydrogensulfat. Mit einem Tropfen Barytwasser am Glasstab prüft man das entweichende Gas. Variante B: In einem schwer schmelzbaren Rggl. erhitzt man Spatelportionen von Glycin und Calciumoxid. Nach dem Erkalten setzt man verd. Salzsäure zu. Das entweichende Gas wird mit einem Tropfen Barytwasser am Glasstab geprüft. | Lehrer-/ Schülerversuch | Kaliumhydrogensulfat, Salzsäure (verd. w=____% (<10%)), Bariumhydroxid-Lösung (wässrig, gesättigt (w: ca. 7%)), Calciumoxid |
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Denaturierung von Eiweiß durch Temperatur-Änderung | Casein- und Molke-Gewinnung aus Milch; Calciumnachweis in Milchhaut | A Durch Erhitzen auf 40°C und Zutropfen von Haushaltsessig wird Magermilch in Casein und Molke zerlegt. Man filtriert und erhitzt die Molke bis zur Bildung eines Niederschlags. Dann trennt man den Niederschlag ab, verascht ihn im Porzellantiegel und betrachtet das Produkt mit dem Handspektroskop. B Die Haut, die sich beim Kochen von Milch bildet, wird mittels Tiegelzange in die Flamme gebracht. Man betrachtet mit dem Handspektroskop. | Lehrer-/ Schülerversuch | |
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Denaturierung von Plasma und Störung der biologischen Funktion | Brüchigkeit und Durchlässigkeit bei Plasmamembranen | Kleine Würfel der roten Rübe (rote Beete) werden jeweils 1min lang in heißem Wasser erhitzt und in eines von zwölf bereit gestellten Rggl. gegeben, die einige ml Wasser enthalten. Am Anfang hat das Heißwasser 80 °C. Durch Hinzumischen von kaltem Waser wird in elf weiteren Schritten das Heißwasser jeweils um 5°C kühler eingestellt, die jeweiligen Würfel entsprechend weniger erhitzt. Der Farbaustritt bei den verschiedenen Ansätzen wird verglichen. | Lehrer-/ Schülerversuch | |
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Urease - Vergiftung durch Schwermetall-Ionen | Blockierung von Urease durch Kupfer(II)-Ionen / Komplexbildner als Antidot | Reagenzglasversuche: Drei Rggl. werden gemäß Anleitung mit etwas Harnstoff-Lösung und jeweils 10 Tropfen Phenolphthalein-Lösung befüllt. Dem zweiten und dritten Ansatz setzt man wenige Tropfen Kupfer(II)-sulfat-Lösung zu, dem dritten zusätzlich wenig D-Penicillamin-Lösung. Die Reaktion wird jeweils durch Zugabe von etwas Urease-Suspension ausgelöst. In einem vierten Rggl. gibt man zu etwas Kupfer(II)-sulfat-Lösung das doppelte Volumen der gepufferten D-Penicillamin-Lösung. | Lehrer-/ Schülerversuch SII | Kupfer(II)-sulfat-Lösung (verd., (w: <25%)), Kupfer(II)-chlorid-Lösung (verdünnt, w=_____ % (<25%)), Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig), D-Penicillamin |
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Die Enzymaktivität | Blockade des Hefeenzyms durch Kupfer(II)-Ionen | Reagenzglasversuche: Eine 10%ige Kupfer(II)-sulfat-Lösung wird bereit gestellt. In zwei Rggl. gibt man zu wenigen ml Wasser jeweils ein erbsgroßes Stück Bäckerhefe. Dem ersten Ansatz fügt man 1 ml Kupfersulfat-Lösung zu. Der andere Ansatz dient zum Vergleich. In beide Rggl. tropft man nun etwas Wasserstoffperoxid-Lösung und beobachtet. | Lehrer-/ Schülerversuch | Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat, Wasserstoffperoxid-Lösung (wässrig (w=3%)) |
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Schwefelnachweis im Eiweiß | Bleisulfidbildung als Nachweis | Reagenzglasversuch: Zu einer Bleiacetat-Lösung tropft man verdünnte Natronlauge, bis sie klar bleibt. Dann setzt man Eiweißlösung, Haare oder Federn hinzu: Schwarzfärbung durch Entstehung von Bleisulfid bei Anwesenheit von Schwefel. | Lehrer-/ Schülerversuch | Natronlauge (verd. w= 10%), Blei(II)-sulfid, Blei(II)-acetat-Trihydrat |
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Urease - ein Protein | Biuret-Probe bei einem Enzym | Reagenzglasversuch: Eine Spsp. Urease wird mit Wasser befeuchtet. Nach 1-2min setzt man etwas Natronlauge zu. Man schüttelt und versetzt die Probe mit einigen Tropfen Kupfer(II)-sulfat-Lösung (w=3%). Man vergleicht die Farbe der Probe mit der Ursprungsfarbe der Kupfersalz-Lösung. | Lehrer-/ Schülerversuch | Natronlauge (verd. w= 10%), Kupfer(II)-sulfat-Lösung (verd., (w: <25%)) |
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Enzymhemmung bei der Speichelamylase | biochemische Methode zur Kariesprophylaxe | Gemäß Anleitung wird eine Amylase-Lösung aus Speichel vorbereitet, außerdem Teeextrakte aus Schwarzem und Grünem Tee, aus Früchte- und Fencheltee. Eine Tüpfelplatte mit jeweils 2 Tropfen LUGOL'scher Lösung wird bereit gehalten. Im Rggl. vermischt man jeweils 1ml Teeextrakt mit 1ml Stärke-Lösung. Eine Blindprobe aus Wasser und Stärke-Lösung wird ebenfalls angesetzt. Danach werden nach angegeben Zeitraster mit der Pipette Proben aus den Rggl. entnommen und auf die Tüpfelplatte gebracht. | Lehrer-/ Schülerversuch | |
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Enzymatische Hydrolyse von Lactose | Bestimmung des pH- und des Temperaturoptimums mit dem Glucometer | A) Vorbereitend stellt man gemäß Anleitung die Phosphat-Pufferlösungen pH 3,5 - pH4,0 - pH4,5 - pH5,0 - pH5,5 - pH6,0 - pH6,5 - pH7,0 - pH7,5 - pH8,0 her. Die Lactose-Stammlösung wird jeweils mit einer der Pufferlösungen versetzt. Man tropft die nach Anleitung vorbereitete Enzym-Lösung hinzu und lässt 15min reagieren. Dann wird mit dem Glucometer der Glucosegehalt bestimmt. B) Die vorbereitete Lactose-Stammlösung wird mit Zeitversatz bei Temperaturen von 20°C, 37°C, 45°C und 55°C zusammen mit der Enzym-Lösung zur Reaktion gebracht. Nach 15 min wird jeweils mit dem Glucometer der Glucosegehalt bestimmt. | Lehrer-/ Schülerversuch |
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